Chemie · Klasse 13

Ideen für aktives Lernen

Proteine: Aminosäuren und Peptidbindung

Aktives Lernen funktioniert hier besonders gut, weil die Struktur und Funktion von Proteinen durch die Eigenschaften der Aminosäuren und ihre Verknüpfung bestimmt werden. Visuelle und haptische Zugänge wie Modellbau und Stationenarbeit machen die oft abstrakten chemischen Zusammenhänge für Schülerinnen und Schüler greifbar und verständlich.

• KMK Bildungsstandards
• KMK: Sekundarstufe II - Fachwissen: Naturstoffe
• KMK: Sekundarstufe II - Fachwissen: Biopolymere

• 35–50 Min.
• Partnerarbeit → Ganze Klasse
• 4 Aktivitäten

Aktivität 01

• Concept-Mapping
• 45 Min. · Kleingruppen

Modellbau: Peptidketten konstruieren

Schüler erhalten Molekülbausätze mit farbigen Kugeln für Aminosäuren. Sie bauen einzelne Aminosäuren, verbinden sie zu Di- und Tripeptiden und notieren dabei die Abspaltung von Wasser. Im Plenum werden die Modelle präsentiert und verglichen.

Klassifizieren Sie Aminosäuren nach ihren Seitenketten und erklären Sie deren Bedeutung für die Proteinstruktur.

Moderationstipp

Geben Sie beim Modellbau klare Bauanleitungen vor, aber lassen Sie Raum für eigenes Experimentieren, um die räumliche Anordnung der Peptidbindung zu erkunden.

Worauf zu achten ist

Stellen Sie den Schülerinnen und Schülern drei verschiedene Aminosäuren (z.B. Glycin, Glutaminsäure, Valin) auf Kärtchen zur Verfügung. Bitten Sie sie, diese Kärtchen nach dem Polartyp der Seitenkette zu ordnen und ihre Entscheidung kurz zu begründen.

• Verstehen
• Analysieren
• Erschaffen
• Selbstwahrnehmung
• Selbststeuerung

Aktivität 02

• Lernen an Stationen
• 50 Min. · Kleingruppen

Lernen an Stationen: Aminosäuren klassifizieren

Richten Sie Stationen mit Karten zu Seitenketten ein: hydrophob, polar usw. Gruppen sortieren Aminosäuren, begründen Einstufungen und diskutieren Auswirkungen auf Proteinstruktur. Abschließend erfolgt eine Klassenrunde zur Konsolidierung.

Erklären Sie die Bildung der Peptidbindung und die Entstehung von Polypeptiden.

Moderationstipp

Bereiten Sie bei den Stationen unterschiedliche Materialien vor, damit Schülerinnen und Schüler beim Klassifizieren der Aminosäuren visuelle, taktile und textliche Zugänge nutzen können.

Worauf zu achten ist

Geben Sie jeder Schülerin und jedem Schüler ein Arbeitsblatt mit zwei Aminosäuren (z.B. Alanin und Serin). Bitten Sie sie, die Bildung der Dipeptidbindung zu skizzieren und zu erklären, warum diese Bindung eine gewisse Stabilität aufweist.

• Erinnern
• Verstehen
• Anwenden
• Analysieren
• Selbststeuerung
• Beziehungsfähigkeit

Aktivität 03

• Concept-Mapping
• 35 Min. · Partnerarbeit

Sequenzanalyse: Primärstruktur entschlüsseln

Teilen Sie Proteinsequenzen aus (z. B. Insulin). Paare markieren Seitenketten, prognostizieren Funktionen und vergleichen mit realen Proteinen. Eine Folgediskussion verbindet Sequenz mit biologischer Rolle.

Analysieren Sie die Bedeutung der Aminosäuresequenz (Primärstruktur) für die Proteinfunktion.

Moderationstipp

Nutzen Sie bei der Sequenzanalyse konkrete Proteinbeispiele wie Insulin oder Hämoglobin, um die Relevanz der Primärstruktur für die Funktion zu verdeutlichen.

Worauf zu achten ist

Leiten Sie eine Diskussion mit der Frage: 'Warum ist die Reihenfolge der Aminosäuren in einem Protein wichtiger als die Anzahl der Aminosäuren?' Sammeln Sie Antworten, die sich auf die Primärstruktur und deren Einfluss auf die Faltung beziehen.

• Verstehen
• Analysieren
• Erschaffen
• Selbstwahrnehmung
• Selbststeuerung

Aktivität 04

• Concept-Mapping
• 40 Min. · Partnerarbeit

Experiment: Peptidbindung nachweisen

Verwenden Sie Ninhydrin-Test auf Aminosäuren und hydrolysierten Proteinen. Schüler beobachten Farbreaktionen vor und nach Erhitzung, ziehen Schlüsse zur Bindung und dokumentieren Ergebnisse.

Klassifizieren Sie Aminosäuren nach ihren Seitenketten und erklären Sie deren Bedeutung für die Proteinstruktur.

Moderationstipp

Zeigen Sie beim Peptidbindungs-Nachweis mit Ninhydrin oder Biuret-Test die chemische Reaktion live, um die Stabilität der Bindung direkt erfahrbar zu machen.

Worauf zu achten ist

Stellen Sie den Schülerinnen und Schülern drei verschiedene Aminosäuren (z.B. Glycin, Glutaminsäure, Valin) auf Kärtchen zur Verfügung. Bitten Sie sie, diese Kärtchen nach dem Polartyp der Seitenkette zu ordnen und ihre Entscheidung kurz zu begründen.

• Verstehen
• Analysieren
• Erschaffen
• Selbstwahrnehmung
• Selbststeuerung

Einige Hinweise zum Unterrichten dieser Einheit

Erfahrene Lehrkräfte setzen auf eine Kombination aus Modellierung, selbstgesteuerter Exploration und konkreten Experimenten. Vermeiden Sie reine Frontalunterrichtsphasen, da die Dreidimensionalität der Moleküle und die chemischen Eigenschaften der Seitenketten durch eigenes Handeln besser verstanden werden. Nutzen Sie Alltagsbezug, z.B. durch den Vergleich von Proteinfunktion in Lebensmitteln oder Enzymen, um Motivation und Verständnis zu steigern.

Am Ende der Einheit können die Lernenden die 20 proteinogenen Aminosäuren nach Seitenketten klassifizieren, die Peptidbindung als kovalente Amidbindung erklären und die Bedeutung der Primärstruktur für die Proteinfaltung begründen. Sie erkennen Zusammenhänge zwischen Sequenz, Struktur und Funktion von Proteinen.

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Vorsicht vor diesen Fehlvorstellungen

• Während der Stationenarbeit zur Klassifizierung der Aminosäuren hören Sie häufig die Aussage: 'Alle Aminosäuren sind chemisch identisch.'

  Führen Sie die Schülerinnen und Schüler direkt an den Stationen dazu, die Seitenketten der verschiedenen Aminosäuren zu vergleichen. Nutzen Sie Modelle oder Bilder, um zu zeigen, wie sich z.B. Glycin (kleine Seitenkette) von Glutaminsäure (saure Seitenkette) unterscheidet, und lassen Sie sie die Kategorien hydrophob/hydrophil selbstständig ableiten.

• Während des Modellbaus zur Konstruktion von Peptidketten kommt es oft zu der Annahme: 'Peptidbindungen sind einfach lösbar wie Salzbindungen.'

  Nutzen Sie die Modellbau-Aktivität, um die kovalente Natur der Peptidbindung zu betonen. Zeigen Sie, wie die Amidbindung durch Kondensation entsteht und warum sie nur durch Hydrolyse gespalten wird. Lassen Sie die Schüler die Stabilität im Vergleich zu Ionenbindungen diskutieren.

• Bei der Sequenzanalyse von Proteinen wird häufig gesagt: 'Die Primärstruktur hat keine Auswirkungen auf die Funktion.'

  Nutzen Sie die Sequenzanalyse-Aktivität, um gezielt nach Mustern in der Aminosäuresequenz zu suchen. Lassen Sie die Lernenden z.B. hydrophobe und hydrophile Bereiche markieren und deren Einfluss auf die Faltung diskutieren. Konkrete Beispiele wie die Häm-Gruppe im Hämoglobin veranschaulichen den Zusammenhang.

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In dieser Übersicht verwendete Methoden

• Concept-Mapping
• Lernen an Stationen